Növényi fehérjék prolamin és glutelin
A prolaminok a gabonafélék magvai gluténben találhatók. Ezeket a fehérjéket a vízben, a sóoldatokban, a savakban, a lúgokban oldhatatlanság jellemzi. A biológiai anyagokat 70% -os etanollal végzett extrakcióval izolálják.
A prolaminok más fehérjék aminosav-összetételében élesen eltérnek. Sok glutaminsavat és prolint tartalmaznak: a búza, rozs és árpa prolamináiban ez a két aminosav számít
A teljes aminosavtartalom 60% -a, és a kukorica prolamin
35%. A legtöbb növény, különösen a kukorica prolamináiban nagyon kevés esszenciális aminosav, lizin és triptofán van. Nem elegendő mennyiségben tartalmaznak treoninot, metionint és valint is. Így a prolaminok alacsonyabb fehérjékre utalnak.
A prolamineket a kibocsátás forrása után nevezték el:
- a búza és a rozs - gliadinok amelyek elfoglalják 20-40% összfehérje, azaz 4-8% magtömeg, pl = 4,0, M = 27500; ..
- búzaszemcsék - leukozin, pI = 4,5;
- az árpa - hordeinek, amelyek a fehérjék teljes számának 25-40% - át teszik ki;
- zabból, amely a fehérjék teljes számának 20-30% -a;
- kukoricából, amely a fehérjék összes számának 50% -a, M = 50000;
- kender - edesztin, pI = 5,5, M = 300000.
A legelterjedtebbek a glutén és a glutén nevű glutelinek a búza és a rizs gabona glutelinjei.
Proteinoidok - egy referencia szöveti fehérjék -. Csont, porc, szalagok, inak, köröm, haj, szarv, pata és így d.Vse ezek a fehérjék rostos fehérjék (fibroin, kollagén, elasztin, keratin). Vízben és sóoldatban nem oldódnak, kevés oldhatóságuk van speciális oldószerekben.
Komplex fehérjék. Ha a polipeptid egy erős komplexet képez bármely alacsony vagy nagy molekulatömegű, nem fehérje jellegű vegyülettel, akkor a kapott társult vegyületet általában komplex proteinként vagy proteidként említjük. Ugyanakkor a nem fehérjéből hiányzó fehérjét apoproteinnek nevezik.
Az ilyen komplexeket úgy osztályozzák, hogy nem proteintartalmú részüket, amelyet a metalloproteinek protéziscsoportjának neveznek; glikoproteinek fosfoproteidy; lipoproteinek; nukleoproteineket; flavoproteinek.
A metalloproteidek olyan fehérjékhez tartoznak, amelyekben a protetikai csoportot nagy szakaszok fémkationjaival reprezentálják. Leggyakrabban ezek az ionok tartalmaznak vas- és rézionokat. A kölcsönhatás a fémion és a protein rész végzi két típusú kötvények: ionos és donor-akceptor. A formáció a koordinációs kötések részt töltetlen d-pályák a fémionok és a nitrogénatom magányos elektronpár és az oxigén atomok a peptidkötések, magányos elektronpár NH2 -csoportok oldalláncai arginin és lizin, triptofán nitrogén ciklusokkal, prolin, hisztidin, kénatomot és kéntartalmú aminosavat a szerin és a treonin oxigénatomjai.
A metalloproteidek között ki kell osztani a transzferrint, a ferritint, a kötő vasat. A metalloproteinek legfontosabb képviselője a ceruloplazmin - amely a vérplazma "kék" fehérjéinek képviselője. Réziont tartalmaz összetételében, és részt vesz az antioxidáns védekezési folyamatokban, kölcsönhatásba lépve egy hidroxilcsoporttal. A tirozináz enzim Cu +2 ionokat tartalmaz. A cinket gyakran tartalmazzák fehérjék összetételében, például egy szénanhidráz enzimben. A kalmodulin, egy univerzális Ca + 2-kötő fehérje, szintén a metalloproteinek osztályába tartozik.
A metalloproteidek összetétele egyszerre több különböző fémet is tartalmazhat. Így a lúgos foszfatáz fehérje enzimében # 949;. Az coli két Zn +2 kationt és két Mn + 2 kationt tartalmaz. A szuperoxid-diszmutáz (fő antioxidáns enzimek), réz, cink, mangán, vas és más fémek találhatók.
A metalloproteidek között olyan fehérjék tartoznak, amelyek meglehetősen ritka fémek. Például a Clostridium thermoacetatum formohidrogenáz volfrámot tartalmaz.
A glikoproteinek tartalmazzák, mint a prosztetikus csoport a szénhidrát-összetevő által képviselt egyszerű cukrok és ezek származékai, és az oligo (glikoproteinek) és poliszacharidok (proteoglikánok). A kis szénhidrátcsoport kovalens kapcsolódását a polipeptidlánchoz glikozilezésnek nevezzük. Kétféle fehérje módosulása van: O-glikozilezés az OH-csoport szerin vagy treonin és az aszparaginsavmaradékok N-glikozilezése révén.
A magasabb organizmusok összes szerves membránfehérje, valamint számos szekretált fehérje glikozilezett. Például szinte minden szérum fehérje glikozilezett.
Glikzilirovanie a protein stabilitását, hő stabilitás és szerepet játszik az elismerése fehérjemolekulák glikoproteinek vektor irányítja őket, hogy különböző szervekben és szövetekben, védelem a proteolitikus lebomlás ellen, és elősegíti a szerelvény makromolekulák alkotnak oligomer formában. Azt találtuk, hogy az oligoszacharid összetevő a sok glikoproteinek akkor kitölti a szerepét egy markert, amely biosubstrates # 8810; tanulni # 8811; a különböző biopolimerek, a sejtfelületek és egyéb struktúrák szükséges részei biztosítják az antigén-antitest kölcsönhatásokat az immunrendszerben, ezért a szénhidrát markerek gyakran az antigén determinánsok.
A vörösvérsejt membrán specifikus glikoproteineket tartalmaz
antigén tulajdonságok - agglutinogének. A frakcióhoz tartozó specifikus plazma oldható antitestek agglutinogénekkel reagálnak # 947; -globulin-agglutininek. Az antigén-antitest reakcióban kialakul az antitest molekula # 8810; híd # 8811; több vörösvérsejt között, és ennek eredményeként össze vannak ragasztva.
Fosfoproteidy - savas protein-tartalmú molekulák viszonylag kis molekulatömegű és nem-protein rész által képviselt különböző számú maradékok foszforsav kisloty.Kovalentnaya erős kötést nem fehérje jellegű molekularészeket, hogy a polipeptid-lánc révén oksiaminokislot maradékok: elsősorban szerin és treonin. A foszforsav hozzáadását monofoszfáttal vagy pirofoszfáttal végezhetjük.
A foszfoproteinek osztályába tartozik a tejfehérje - casigen. Fehérje képződik a két alegység molekulatömege 56000. pI = 4,6.Polipeptidnaya kazeinogena áramkör tartalmaz egy nagyszámú prolin-tartalmú szakaszok (prolin - antispiral aminosav), amelyek nem képezik intermolekuláris hidrogénkötések. Ennek következtében a kazeinogének egy gyengén kifejeződő másodlagos és tercier struktúrája van, és ellenálló a denaturáló hatásokkal szemben, és nem melegszik fagyás közben. A kazeinogén molekula nem tartalmaz diszulfid hidakat. Friss tejben a kazeinogén micellák részecskéinek szuszpenziójaként jelenik meg, amelyek kalciumionok részvételével aggregálódnak. A kazeinogén micella összetett képződés, amely kisebb, laza, réteges alakzatokból, szubmikellákból áll. Nehéz pontosan ábrázolni a micella szerkezetét. Jelenleg úgy vélik, hogy a kazeinogén szubmicellum és a világosan körülhatárolt határok nem léteznek. A fehérje részecske szerkezetének kellően nyitottnak és folyamatosan változónak kell lennie # 8810, a spagetti # 8811; A micella modell megjelenítésekor a kalcium-foszfátnak a micellában való eloszlása nagy problémát jelentett. Nyilvánvaló, hogy a kalcium-foszfát általában egyenletesen oszlik el a micellán. A micellák szerkezetét a 31. ábrán mutatjuk be.
A tej souring hatására a kazeinogén csepprög formájában csapódik ki, melyet kalciumkötéses kazeinogén szabadul fel. Meg kell jegyezni, hogy a nem koagulált fehérje esetében a " 8810, kazeinogén # 8811, és koagulált - # 8810, kazein # 8811;
A tojássárgája - a vitellin, a vitellinin és a foszfit - fehérjéi szintén foszfoproteinek. Ezek a fehérjék szintetizálódnak a madarak májában, és sok szerint tartalmaznak. Gyakran előfordul, hogy a foszfoproteinek kialakulása jelzi bizonyos folyamatok megvalósulását a sejtben. Foszforilációval az enzimek aktiválódását és deaktiválását végezzük. Specifikus fehérjék foszforilációján keresztül továbbítják a simaizmok összehúzódásának jelét.
Lipoproteinek. Az ilyen hidrofób vegyületek, például zsírsavak, szteroid és pajzsmirigyhormonok, valamint zsíroldható vitaminok (például A és D) esetében azonosíthatóak a fehérjékkel képző komplexképző képesség.
A fehérjékhez való kötődés biológiai jelentősége nyilvánvalóan az oldhatatlan hidrofób ligandumok transzformálása a sejt hidrofil táptalajában oldható formává.
A lipoproteinek nagyon nagy molekulák, amelyek molekulatömege több mint 1 000 000. A vegyületek molekuláinak lipidrészét egy fehérjefragméma veszi körül, amely biztosítja ezeknek a vegyületeknek a kellően nagy oldhatóságát. Ilyen lipoprotein komplexek formájában a lipideket véráramlással látják el. A lipoprotein komplex nem erős, komponensei az induktív és a diszpergált kölcsönhatások miatt egyetlen szerkezetet alkotnak. A lipid-fehérje kötés ismételt fagyás-felolvasztással, ultrahanggal, intenzív mechanikus keveréssel és szerves oldószerek, például etanol alkalmazásával elpusztítható.
A lipoprotein komplexek lipidfragmensének kémiai szerkezete nagyon változatos. Ezeknek a struktúráknak a nem fehérje részét semleges zsírok, koleszterin, koleszterin-észterek, foszfolipidek képviselik.
A lipidszerű vérvegyületek fő spektrumát a következő vegyületek képviselik (30. táblázat).
A gliceridek, a foszfolipidek, a koleszterin-észterek körülbelül 80% -a lipoprotein komplexeket képez, és globulinnal kötődik. Az észterezett zsírsavak túlnyomórészt az albuminnal kombinálódnak. A lipid transzport minden esetben a nem fehérje lipid részét egy hidrofil fehérjemolekula veszi körül, hogy biztosítsa a teljes komplex hidrofilitását.
A lipidprotein komplexnek kétféle szerkezete lehet. A lipoproteinek, amelyek kevesebb mint 30% fehérje, van a szerkezet a micellák, amelyek magját a lipidek (főleg trigliceridek és a koleszterin-észterek), és a külső réteg tartalmaz fehérjét, foszfolipidek, koleszterin, amelynek erősen poláros csoport. Ez a szerkezet biztosítja az oldékonyságot a vérplazma vizes közegében, amelyben a lipoproteinek keringenek.
Az 50% vagy annál több fehérjét tartalmazó lipidek alegységszerkezettel rendelkeznek: az egyes alegységek lipidjei kapcsolódnak a fehérjemolekula hidrofób részéhez.
Lipid - protein komplexek vannak osztva szabad (lipoprotein plazma, tej), oldható vízben, és szerkezeti (része) membránok, amelyek zsírban oldódó. Az ilyen komplexek utolsó csoportját a szerves oldószerek oldhatósága miatt proteolipideknek nevezik.
Nukleoproteineket - olyan nagy fehérjék, amelyekben a prosztetikus csoport egy nukleinsav, és molekulatömege lényegesen meghaladja a fehérje része, feltéve, hisztonok vagy protaminok.
A flavoproteinek a riboflavin - B2-vitamin protéziscsoport-származékai. A fehérjék ezen csoportját flavinfüggő oxidoreduktázok képviselik, amelyekben a riboflavinszármazékok az aktív helyek közé tartoznak. A flavinfüggő enzimek részt vesznek a zsírsavak oxidációjában, a piroszkóp oxidatív dekarboxilációjában és # 945; -ketoglutársavak, trikarbonsavak ciklusa. A flavin enzimek közé tartoznak továbbá az aminoxidáz - a biogén aminok fő enzimek katabolizmusa.