Az enzimek hatásmechanizmusa
Az élő sejt egyik sajátossága, hogy komplex reakciókat képes végrehajtani nagyon rövid idő alatt és viszonylag alacsony hőmérsékleten. Ezt a különösen aktív katalizátorok, az úgynevezett enzimek élő organizmusainak kialakulása miatt érik el.
Az enzimek fehérje jellegű biológiai katalizátorok, amelyek befolyásolják a kémiai reakció sebességét, de nem részei a végtermékeknek.
Az "enzimek" kifejezés a latin "Fermentum" szóból származik, ami "élesztőt" jelent. Szinonimája az "enzimek" kifejezés. Görögből lefordítva - ugrásszerűen. Ezek a kifejezések egyenértékűek.
Az enzimek tanulmányozásának tudományát enzimológia vagy enzimológia nevezik.
Az enzimek nagy gyakorlati jelentőségű minden ágazatban az élelmiszeripar: a bor készítése (fermentáció), sör (maláta termelési és keményítő degradáció), alkohol-előállítás (keményítő hidrolízis és fermentáció), kenyérkészítés (fermentációs) sajtgyártás (alvadási fehérjék hatására tejoltó) , a tea és dohány termelése (aromás erjesztés), vitaminok, antibiotikumok stb. előállítása.
Az enzimek természetes állapotban lehetnek a nyersanyagban, vagy enzimkészítmények formájában adhatók hozzá.
A természetes enzimek hatása lehet:
1. Kívánatos. Például az almain lévő pektolitikus enzimek jelenléte az alma lé tisztázásához vezet;
2. Nemkívánatos. A polifenol-oxidáz jelenléte ugyanazon almákban az alma-püré sötétedéséhez vezet.
Az enzimek használatának két módja létezik:
1. Az enzimek működésének irányított szabályozása a nyersanyagban.
Lehetővé teszi a termékek értékének, ízlésének, íze megjelenésének javítását. Fel kell gyorsítani az érési folyamatokat, a feldolgozási folyamatokat. Például a természetes enzimek működésének optimális feltételeinek megteremtése érdekében felgyorsul a hús, a darált hús, a hal, a gyümölcslevek, a tea és a dohány érlelése. Az enzimek, különösen a redox enzimek inaktiválását paradicsomlé, gyümölcslevek készítéséhez, konzerv zöldségek előállításához használják.
2. A szükséges enzimek izolálása, tisztítása és enzimkészítmények alkalmazása.
A második út ígéretes, és most az enzimkészítmények egyre inkább a termelésbe kerülnek.
Az enzimek biológiai tulajdonságai
Az enzimek mint biológiai katalizátorok számos olyan jellemzővel rendelkeznek, amelyek megkülönböztetik őket a szervetlen természetű katalizátoroktól:
3.1 Az élősködő szervezet fiziológiásán normális körülmények között előforduló enzimreakciók nem igényelnek durva körülményeket - a magas hőmérsékletet, a táptalaj magas savasságát, a túlzott nyomást;
3.2 Az enzimek katalizátorok szigorúan specifikusak, csak bizonyos biokémiai reakciókat katalizálnak, csak egy bizonyos szubsztráton;
3.3 Az élő szervezetekben az enzimreakciók szekvenciában mennek végbe, úgy, hogy minden egyes következő enzim szubsztrátja az előző enzimatikus reakció végterméke;
3.4 Az enzimatikus reakciók aránya magas, de az enzim mennyiségétől vagy aktivitásától, a szubsztrát koncentrációjától, az oldat pH-értékétől és összetételétől, a hőmérséklettől, az aktivátorok és inhibitorok jelenlététől függ;
Az enzimreakciók 100% -os hozammal járnak, és nem adnak reakció melléktermékeket;
3.6 Valamennyi enzim fehérje. Az enzimek molekulatömege széles tartományban változik 12-103-10 10 Da Da;
3.7 Az enzimek több enzimrendszert alkotnak a sejtben, általában a sejtszerkezetekhez kapcsolódva. Nem mérgezőek.
Az enzimek hatásmechanizmusa
A kémiai reakció sebessége a reagáló anyagok koncentrációjától és a hőmérséklet függvénye, mivel ezek a tényezők a reaktív molekulák ütközésének gyakoriságát és energiáját növelik. Minél magasabb a hőmérséklet a molekulák kinetikus energiájának mértéke, annál gyakrabban ütközhetnek, és így magasabb a reakciósebesség.
De a reakciósebesség nem csak a koncentrációtól és a hőmérséklet függvénye. A reagáló anyagok molekuláinak ütközésének számaránya sokkal nagyobb, mint a reagált molekulák száma, mivel az egyes molekulák állandó hőmérsékleten jelentősen eltérnek az őket tartalmazó energiamennyiségben. Csak az aktív állapotban lévő molekulák reagálnak, vagyis rendelkeznek energiával, amely szükséges ahhoz, hogy leküzdjék a reakció aktivációs gátját. A molekulák akkor aktiválódnak, ha további energiamennyiséget kapnak, az aktivációs energiának nevezik.
Az aktiválási energia az energia E. mennyisége. A reakcióba lépő anyagok molekuláit tájékoztatni kell annak érdekében, hogy az energia (aktivációs) gát tetejének megfelelő aktív állapotba kerüljenek. Ezeket az energiamolekulákat a reagáló anyagok hőmérsékletének emelésével lehet elérni. A hőmérséklet 10 ° C-kal történő emelkedése általában kétszer gyorsítja a kémiai reakciót.
A kémiai reakciót fel lehet gyorsítani, ha katalizátort adunk a reagensekhez. Összefoglaló a katalizátorok, hogy a katalizátor csökkenti az aktiválási energia, irányítja a reakció „bypass” utat, amely lehetővé teszi a molekulák leküzdeni az energia (aktiválás) gát alacsony szinten (ábra. 1).
Ábra. 1. Az AB'A + B reakcióban lévő reagensek aktiválási energiájának változása katalizátor jelenlétében és ennek hiányában:
Nnach. Az Ncon a kiindulási anyagok és végtermékek energiája; DH - a reakció termikus hatása; EAKT. E1act - a megfelelő módon nem katalizált és katalizált reakciók aktivációs energiája
Amint az 1. ábrából látható. Az 1. ábrán a katalizátor csökkenti a reagáló anyagok aktiválási energiáját, anélkül, hogy befolyásolná a szabad energia (DN) változását a reakció során és a végső egyensúlyi állapotot. Az AB ® A + B reakció a K katalizátor jelenlétében a következőképpen alakul ki:
Ezért az aktiváló energiát csökkentő katalizátorok jelenlétében a molekulák sokkal nagyobb hányada reagál egységnyi időre.
Például a szacharóz glükóz és fruktóz vizes közegben történő hidrolíziséhez 133,9 kJ / mol szükséges. H + ionok jelenlétében az aktiválási energia 107,1 kJ / mol értékre csökken, és a b-fruktofuranozidáz enzim hatása alatt 39,3 kJ / mol.
Az enzimek, valamint más természetű katalizátorok komplexek a szubsztrátumokkal, amelyek az enzimbe és a reakciótermékekbe bomlanak a katalízis során.
A szacharóz-hidrolízis reakciójának aktivitási energiájának csökkenése az enzim hatására a szubsztrátmolekulák bizonyos deformációjának tulajdonítható. Ez a deformáció gyengíti az intramolekuláris kötéseket, és a molekulát sokkal jobban képes reagálni.
A fentiek bármelyike a fehérje bármely biológiai funkciójának teljesítésében egy másik vegyülethez, a szubsztráthoz kötődik. A kötés során az enzim egyik legfontosabb tulajdonsága a specificitás. A kötéshez a szubsztrátnak az enzim aktív helyével való érintkezése szükséges, mivel az aminosav bizonyos meghatározott R-csoportjainak bizonyos térben kialakított fehérje érintkezési felületét meg kell teremteni.
Az enzimek két csoportra oszthatók:
5.1 Egykomponensű, amely kizárólag fehérje molekulából áll;
5.2 Kétkomponensű, amelynek összetételében a fehérje mellett egy nem fehérje (nempeptidikus) rész is belép.
A koenzimek szerves anyagok, amelyek általában nem aminosav jellegűek. Ezek részt vesznek a szubsztrát funkcionális csoportjainak - hidrogénatomok, acetil, aminocsoport stb. Átvitelében. A koenzimet tartalmazó enzimet holoenzimnek nevezik. és annak fehérje része - apoferment vagy feromon. Felelős az enzimek (a kataláz és a peroxidáz) specificitására. Nemprotein - agon vagy protetikus csoport. Felelős az enzim aktivitására. Ha a protetikai csoport el van választva a fehérjétől, azt koenzimnek nevezik. A holoenzim képződése reverzibilis:
Coenzim + Apoenzim "Holoferment.
A koenzimek általában az enzim aktív központjába tartoznak.
A koenzimek összetételükben vitaminokat tartalmaznak, és az emberi test és állatok nem képesek szintetizálni. Számos enzim a koenzimekkel a B1-vitamin. B2. B6. B12. PP, biotin, pantoténsav és néhány más.
Vegyük például a piruvát dekarboxiláz enzimet. Ez egy tipikus kétkomponensű enzim, amely katalizálja a piroszőlősav bomlását szén-dioxidra és acetaldehidre:
A piruvát-dekarboxiláz aktív csoportjának kémiai természete a tiamin-B1-vitamin molekula és két molekula foszforsav vegyület. Ez az aktív csoport - tiamin-pirofoszfát, amely egy specifikus fehérjéhez kapcsolódik, az enzim piruvát-dekarboxilázt képez.
B2-vitamin (riboflavin) része flavin-mononukleotid (FMN) és flavin-adenin-dinukleotid (FAD), amelyek koenzimek aerob dehidrogenázok. PP-vitamin (nikotinamid) - komponenseként koenzimek anaerob dehidrogenázok: NAD + (nikotinamid-adenin-dinukleotid) és NADR + (nikotinamidadeninnukle-otidfosfata).
A koenzimek termostabilak, és az enzim (apoenzim) fehérje része termolabilis és könnyen denaturálható kedvezőtlen külső hatások esetén.
A szerkezet a aktív helyén sok enzimek közé tartozik hidroxilcsoportok szerin aminosav, a karboxil-csoportok az aszparaginsav és glutaminsav, aminosavcsoportok lizin csoportjaival, hogy a merkaptocsoportok a cisztein aminosavak.