Megsértése a protein lebomlásának a szervezetben, patológiás fiziológia
A harmadik forma a fehérje-anyagcsere rendellenességek - disproteinozy, azaz olyan körülmények között, amelyben a képződő fehérjék nem amplifikált, és nem gyengül, és torzul. Ezek a helyzetek rendkívül változatos. Ezek közé tartozik, például, közé tartozik a különböző formái hemoglobinopathies, - kóros folyamatok, amelyek jelenléte alapján a vérben egy vagy több kóros hemoglobinok, azaz például hemoglobinok amelynek szintézisét kóros, amelynek során egy specifikus fehérje egy teljesen új tulajdonságokkal (csökkentett tropizmus oxigén, alacsony oldékonyság stb).
Disproteinozom akinek nagy klinikai jelentősége van amyloidosis.
Ez a patológiás folyamat egy formája a fehérje-anyagcsere rendellenességek, amelyekben a hézagokban hasadékok mentén hajók és a saját fala körül a membránokat mirigyes szervek késleltetett különleges anyagot - amiloid rendelkező protein-poliszacharid jellegű. Az amiloid drámaian befolyásolja a funkcióját a helye a betétek szervek és vezethet nemcsak a megjelenése a test súlyos kapcsolatos betegségek patológiai e szervek, hanem a halál az utóbbi.
Amyloidosis meglehetősen elterjedt. Eltekintve nem túl gyakori elsődleges amyloidosis (melynek oka nem egyértelmű), öröklött formája a betegség folyamatát, és szenilis amyloidosis, ami annak az eredménye, a korral járó változásokat az emberek nagyon idős korban, vannak másodlagos amyloidosis, ami annak a következménye, hosszú eljárás gyulladásos betegségek gyakorisági eloszlását szekunder amyloidosis utóbbi évtizedekben fokozatosan növekszik.
szervek változik először amyloidosis írták le 1844-ben egy kiváló bécsi patológus Karl Rokitansky, aki leírta a betegség folyamata zsíros elfajulás, ezzel hangsúlyozva, hogy ha ki van téve a zord szerkezetében bekövetkezett változások számos belső szerveket. 1858-ban, Rudolf Virchow azonosította a betegséget, mint egy független nosological formában és bevezette a kifejezés - amyloidosis (a latin amilum -. Starch). 1894-ben, NP Kravkov létrehozott kémiai szerkezete amiloid, mutatja, hogy ez - egy nehéz, összetett feladat, amely egy fehérje kapcsolódik egy poliszacharid, mint a kondroitin-ecetsav.
Másodlagos amyloidosis miatt előfordul, hogy a jelenléte a szervezetben a krónikus gyulladásos (különösen - gennyes) betegségek (osteomyelitis, kavernozchy a tuberkulózis, szifilisz, a krónikus gennyes folyamatok a tüdőben, a reumás ízületi gyulladás, stb). Gyakran etiológiák amiloidózis is lepra, malária, krónikus vérhas. Sam amyloidosis keresztül történik elég hosszú idő megkezdése után az alapbetegség. Ez lappangási idő megegyezik az átlagos amyloidosis 2-4 év, de késhet, és évtizedek óta. Ezt követi egy olyan időszak, amelyben a korai tünetei túlsúlyban jellemző a fő patológiás folyamat, majd kezdenek megjelenni diszfunkció a szervre juttatjuk, ahol az amiloid rakódik különösen erős. Ez általában megelőzi súlyos albuminuria (vizelettel kiválasztott fehérje), amely bizonyos esetekben hosszú ideig az egyetlen tünete a betegség, és ezért ezt a lépést nevezzük amyloidosis albuminuricheskoy.
A következő szakasz jellemzi amyloidosis bevonásával a máj és a mellékvese folyamat, amely vezet progresszív fejlődését fehérje hiány. gipoproteinemicheskimi kíséretében ödéma és vaszkuláris hipotenzió. Összhangban a tüneteket ebben a szakaszban az úgynevezett ödéma-hipotóniás.
Aztán jön az utolsó lépés a folyamat, azzal jellemezve, a növekedés a veseelégtelenség és urémia fejlesztési (végső szakaszban veseelégtelenség), és amelyből beteg hal meg. Mivel urémia a vérben meredeken növeli a maradék nitrogén terminális fázis azotemicheskoy nevezett amiloidózis.
Amiloid rakódik le a szervekben a kémiai összetételben glükoproteinek, ahol a globulin fehérje összekapcsolva egy mukopoliszacharid - mukoitinsernoy sav vagy kondroitin. A struktúrájában amiloid makroszkóposan úgy tűnik, mint homogén anyag, de van egy szubmikroszkopikus hasonló a kristályos szerkezetet. Amiloid áll kötegek rostszálacskák hosszúságú emberekben 1200-5000 nm és a szélessége 70-140 nm. Amiloid szálak vannak rendezve (narakristallicheskoe) szerkezetét. Ezen túlmenően, az amiloid kiderült gömb alakú részecskék, amelyek ki kommunikáció fibrillumok.
Ami a patogenézisében amyloidosis és az amiloid képződés mechanizmusok általánosságban ezek a következők.
Jól megalapozott, hogy az alapja a fejlesztés az amiloidózis disproteinoz. Úgy tartják, hogy a krónikus gennyes betegségek a vér fehérje-összetételének megbomlik, emiatt tűnik nagyszámú durva fehérjék csoportjába tartozó gamma-globulin. Ez a tény, valamint az a tény, hogy a szekunder amiloidózis eredményeként betegségek fertőző jellegű, ami arra utal, részvétele a betegség patogenezisében folyamat immunológiai mechanizmusok. Ezt az elképzelést támasztja alá az a tény, hogy amikor a amyloidosis a kísérletben van egy markáns sejtek szaporodását a retikuloendoteliális rendszer (RES). Közeli pontos immunológiai és hisztokémiai vizsgálatok kimutatták, hogy a RES-sejtek a fejlesztés amyloidosis alávetni bizonyos dinamikáját. Kezdetben, a hosszú távú antigén felmerül azok proliferációját és átalakítása plazmasejtek. Hisztokémiai reakciókat hajtjuk végre ebben az időszakban, jelenlétét mutatják ezekben a sejtekben pyroninophilia, jelzi az emelkedő bennük a mennyiségű RNS. By pyroninophilia időben egybeesik gamma globulinemiey. Ez a komplex predamiloidnuyu lépésben változtatás, amely, amikor a további visszatartó antigenikus inger a második - amiloid lépésben, amelynek során a sejteket pyroninophilia csökken, jelezve, hogy csökken a mennyiségű RNS. de növeli a sejtek számát, hogy adjon PAS - pozitív reakciót, amely feltárja poliszacharidok. Következésképpen, ebben az időszakban, a plazma sejtek fokozott képződése poliszacharidok. Továbbá, ezek a sejtek kezdenek kiválasztani, a környező szövetekbe amiloid, ami oldhatatlan vegyület. Így, amiloid nem egy termék a vegyület (kívül a vaszkuláris ágy) globulinok vér átdiffundálnak az érfal, a poliszacharid-komponens, mint korábban hitték, de szekretálják plazma sejtek a helyén. Elektronmikroszkópos vizsgálatok azt mutatják, hogy a RES sejtek felhalmozódása az amiloid prekurzor - amiloid szálak. Mivel a nő a sejtek számának ezek a rostok fejlessze degeneráció teljes elvesztése saját struktúráját. A sejteket héj van törve, a szálacskák esik az extracelluláris térbe, ahol csatlakozik a kiválasztott azonos sejtek a poliszacharid anyag és az ebből eredő amyloid képződik.
Amikor amyloidosis-antitestek a szövetek a test, ahol az amiloid rakódik. Ezzel kapcsolatban akkor feltételezhetjük, a jelenléte a patogenezisében amiloidózis és autoimmun komponenst.
Nem szabad elfelejteni, lehet-e vonni a dinamika a fejlődés amyloidosis és neurogén komponensű. Ez nagyon erős bizonyíték megfigyelések, amelyeket az ostromlott Leningrád és posblokadnom. A statisztikák azt mutatják, hogy az ostrom alatt, amikor egyrészt nehéz volt éhezés, másrészt az állam a szélsőséges idegfeszültség, az esetek száma amyloidosisos minimális volt. De a háború után, azokban átesett a blokád volt egy meredeken emelkedő előfordulásának amyloidosis, ami lényegesen magasabb, mint a háború előtti szintet.
Mivel amyloidosis alakul csak egy viszonylag kis hányada szenvedő személyek a krónikus gyulladásos betegségek, nem zárja ki a szerepét az örökletes tényezők annak patogenezisében.