Fehérjék, struktúrája, tulajdonságai és funkciói
Az összes szerves anyag vezető szerepet a fehérjék. A részesedése fehérje sejtbeli 10-12% a teljes súlyt. Fehérje - szabálytalan heteropolimerek, monomerek, amelyek aminosavak.
Aminosavak - egy viszonylag kis molekulatömegű amfoter vegyület, készítmény, amely mellett a szén, hidrogén és oxigén tartalmaz nitrogént. Amfoter amino nyilvánul meg a képességét, a karboxilcsoport (-COOH), így H +. funkcionáló egy sav, és egy amin-csoport - (-NH2) - fogadja egy proton, mutató alapvető tulajdonságait, miáltal a sejt szerepet játszanak a pufferoló rendszerek.
A legtöbb aminosavat - semleges: tartalmaznak egy amino- és egy karboxilcsoport. Alapvető aminosavak tartalmazhatnak egynél több aminosav és - egynél több karboxilcsoportot.
Az élő szervezetekben, van mintegy 200 aminosavból, de csak 20 közülük része a fehérje - egy belokobrazuyuschie (főleg proteinogén) aminosavak (2. táblázat), amely attól függően, radikális tulajdonságai vannak három csoportra osztjuk:
1) a nem-poláros (alanin, metionin, valin, prolin, leucin, izoleucin, triptofán, fenil-alanin);
2) töltés nélküli poláros (aszparagin, glutamin, szerin, glicin, tirozin, treonin, cisztein);
3) poláros töltött (arginin, hisztidin, lizin - pozitív töltésű; aszparaginsav és a glutaminsav - negatív).
Húsz aminosavak tartalmazott a fehérje.
Oldalláncai aminosavak (gyökök) hidrofób vagy hidrofil, és kölcsönöznek megfelelő proteinek tulajdonságait. Ezek a tulajdonságok gyökök meghatározó szerepet játszanak a kialakulása a térszerkezet (konformáció) fehérje.
Az aminocsoport egy aminosav képes reagálni a karboxilcsoporttal másik aminosav peptidkötéssel (CO-NH), amely egy dipeptid. Egyik végén a molekula a dipeptid szabad aminocsoport, míg a másik - a szabad karboxilcsoport. Emiatt dipeptid, hogy vegye át a többi aminosav, képző oligopeptideket (10 aminosav). Ha igen csatlakoztatott 11 - 50 aminosavból álló polipeptid, képződik. Peptidek és oligopeptidek fontos szerepet játszanak a szervezetben:
- oligopeptidek: hormonok (oxitocin, vazopresszin), antibiotikumok (gramicidin S); néhány nagyon mérgező mérgek (amanitin gombák);
- polipeptidek: A bradikinin (fájdalom peptid); Néhány opioidok ( „természetes drogok” az a személy) ellátja funkcióját fájdalom kezelése (drogok sérti az opioid rendszer a szervezet, így a népbiztos nagy fájdalmai - „break-up”, amelyet általában eltávolítjuk ópiátok); Gaumont (inzulin, ACTH és mtsai.); antibiotikumok (gramicidin A), toxinok (diftéria toxin).
A fehérjéket képződött lényegesen több monomer - 51-től több ezer egy relatív molekulatömege több mint 6000 molekulák különböző fehérjék elkülönülnek egymástól molekulatömegű, száma, összetétele és szekvenciája az aminosavak a polipeptid láncban. Ez az, amit magyarázza a hatalmas különféle fehérjék; száma minden típusú élőlények október 10-december 10.
Kapcsolódnak egymáshoz peptidkötéssel, láncot alkot aminosavak, az úgynevezett elsődleges szerkezetét a fehérje. Az elsődleges szerkezet specifikus minden egyes fehérje és meghatározott genetikai információ (DNS nukleotidszekvencia). Elsődleges szerkezete függ a végső konformációja és biológiai tulajdonságai a fehérje. Ezért, cseréje akár egyetlen aminosavat a polipeptid-lánc, vagy módosítása aminosavmaradékok elrendezés rendszerint megváltozását eredményezi a fehérje szerkezetének és csökkentése, vagy a biológiai aktivitás elvesztését.
Másodlagos szerkezet adódik a hidrogén kötések kialakulását az azonos polipeptid-lánc (helikális konfigurációjú egy alfa-hélix), vagy két polipeptid lánc (a hajtogatott béta-réteg). Degree hélix 11-100%. Ezen a szinten a biológiailag aktív fehérjék szövetet valamely alacsony metabolikus folyamatok: Keratin - strukturális fehérje szőr, gyapjú, karmok, szarvak és toll, a szaruréteg a bőr gerincesek, fibrin vér hyaline (helikális struktúra); selyem fibroin (hajtogatott szerkezet). Fibrilláris proteinek képezhetők perdületet több hélix (3 y kollagén, keratin 7 y) kötési oldalláncokkal vagy hajtogatott struktúrák.
Gömbhalmaz harmadlagos szerkezet) - jellemző a legtöbb fehérje - kialakulása egy háromdimenziós gömb alakú, vannak, amelyek spirál és nonspiral részeit a polipeptid lánc. A harmadlagos szerkezet stabilizált ionos és hidrogénkötések, kovalens diszulfid-kötések közötti atomok S, hidrofób kölcsönhatások (hidrofób oldalsó részei vannak elrejtve a gömböcske és hidrofil kitéve kívül).
A negyedleges szerkezet - az eredmény a szervezetek által hidrofób kölcsönhatások által hidrogénkötések és ionos több polipeptid láncot. Globuláris fehérje hemoglobin molekula áll négy (két alfa - és béta 2 -) egyedi polipeptid alegységek (promoterok) és a nem-protein rész (prosztetikus csoport) - hem. Csak köszönhetően ez a struktúra, a hemoglobin elvégezhesse közlekedési funkcióval.
Szerint a kémiai összetétele a fehérjéket elválasztottuk egy egyszerű (fehérjék) és a komplex (proteid). Egyszerű fehérjék állnak csak aminosavak (albuminok, globulinok, protamint, hisztonok, glutelinek prolaminokat). Komplex a struktúrájában mellett a aminosavak (protein rész) tartalmaznak, nem-fehérje része - nukleinsavak (nukleoproteineket), szénhidrátok (glikoproteinek), lipidek (lipoprotein) fémek (metalloproteinek), foszfor (fosfoproteidy).
A fehérjék képesek reverzibilisen megváltoztatják szerkezetüket, válaszul a fizikai (magas hőmérséklet, a besugárzás, a magas nyomás, stb) és a kémiai (alkohol, aceton, savak, lúgok, stb). Tényezők alapját képező ingerlékenység, és van denaturálás és lágyítás:
- denaturációs - folyamat zavara természetes (natív) fehérje szerkezete; Lehet reverzibilis, miközben az elsődleges szerkezete.
- renaturation - a folyamat spontán javulás a fehérje szerkezet visszatér normál környezeti körülmények között.
a) része a biológiai membránok alkotják a citoszkeleton sejtek;
b) a fő összetevője a tartószerkezetek a test (a bőr kollagén, porc, inak, bőr elasztin, keratin haj, köröm, karom, pata, szarv, tollak);
b) pók menet pókok;
3) a közlekedés: kötődnek és szállítására specifikus molekulákat, ionokat (hemoglobin oxigént szállít, a vér albuminok szállított zsírsavak, fémionok és a globulinok hormonok; membrán ceruzák részt vesznek anyagok szállítására a sejtbe, és nem a);
4) Védő: védi a szervezetet a invázió más organizmusok által, és a károsodást (antitestek blokkolják idegen antigéneket, a fibrinogén és a trombin védi a szervezetet a vérveszteség);
5) összehúzó: előkészítünk egy Motion (aktin és a miozin izomrostokban tubulin csillók és flagellumok);
6) Szabályozó: részt vesznek a anyagcsere folyamatok szabályozásában a sejtben, és a testben (inzulin szabályozza a szénhidrát-anyagcsere, hisztonok - gén aktivitás, stb).
7) receptor: membránfehérjék (integrál) hatása alatt a környezeti tényezők megváltoztathatja a konformációját, és továbbítja ezáltal információt a sejtben (fitokróm szabályozó fotoperiodikus választ a növényeket; a rodopszin a retinában a szem);
8) Teljesítmény: a hasítása 1 g protein 17,6 kJ energia szabadul fel.