Az aminosavak osztályozása
Csak akkor szabad elfelejteni, hogy az „A” három aminosav: alanin, arginin és az aszparaginsav, de csak az utolsó, mint a második és a diamino-savak - lizin egy esszenciális. Hasonlóképpen a "T" betű három aminosavval kezdődik, de a harmadik tirozin egyszerűen szintetizálható a szervezetben a fenilalaninból, és nem feltétlenül szükséges.
A fehérjemolekula szerkezete
Között számos különböző hipotéziseket, csak egy kiállta az idő próbáját - ez az elmélet a szerkezet a polipeptid a fehérjemolekula, javasolt 1902-ben E. Fischer alapján előterjesztett orosz tudós Alexander Yakovlevich Danilevsky (professzor alapított tanszéken, a korábbi vezetője az Akadémia egy évig) elképzeléseket a szerepe -CO-NH-kötések a fehérje szerkezetében. Ezen elmélet szerint, a fehérje-molekulák - óriás polipeptideket mutatja néhányszor tíz és néha több száz állandóan előforduló egy része csatlakozik a peptidkötés aminosavat tartalmazó protein (az első, kezdeti aminosav a polipeptid belép a peptidkötés annak α karboxilcsoport a α-amino-csoport a következő savak tehát. az amino-csoport szabad, ez az úgynevezett N-terminális aminosav, míg az utolsó aminosav szabad karboxil-csoport, - C-terminális aminosav a jelen időt. a jelenléte a peptid kötések a fehérje kísérletileg bizonyított, és ilyen bizonyíték leírt a tankönyv - hat.
A peptidkötésnek számos jellemzője van:
Erõssége az egyszerû és a kettõs kémiai kötés közötti köztesnek tekinthetõ;
Ezt megkülönbözteti a planaritása, azaz a peptidcsoportba belépő összes atom ugyanabban a síkban van;
a szubsztituensek transzpozíciója a -C-N kötés tekintetében jellemző
figyelemre méltó képessége, hogy hidrogénkötéseket képeznek mindegyik peptid csoportok képesek részt venni a kialakulását 2 hidrogénkötések más csoportokkal, beleértve a peptid kivételével peptidkötéseket, a kialakulását, amelyek részt vesz a prolin vagy hidroxi-prolin.
Jelenleg a Linderstrom-Lang (1952) által először javasolt fehérje molekula szervezési szintjének fogalma eléggé fejlett. Ezek primer, másodlagos, tercier és kvaterner szerkezetek. Amit csak néztünk - egy polipeptid lánc - az elsődleges szint. így az elsődleges szerkezet egy szigorúan meghatározott aminosav-szekvenciát tartalmaz a fehérjemolekulát alkotó egy vagy több polipeptidláncban. Ez a fehérje molekula legegyszerűbb szervezeti szintje. A kovalens peptidkötések nagy stabilitást biztosítanak. Elsődleges szerkezet:
a) minden egyes fehérje esetében egyedi, az egyes fehérjék molekulájában található aminosavak szigorú szekvenciával rendelkeznek (molekuláris rendezés);
genetikailag meghatározva a DNS-kóddal;
ez az alap, meghatározza a fehérje minden további struktúráját, biológiai és fizikai-kémiai tulajdonságait;
merev struktúrákon (planáris polipeptid régiókon) alapul, amelyek viszonylag mozgékony régiói (-CHR) vannak, amelyek képesek a tengely körül forogni.
A másodlagos szerkezet - a konfiguráció a polipeptid-lánc, egy eljárás a tojásrakás a polipeptid-lánc rendezett struktúra révén a hidrogén kötések kialakulását közötti peptid csoportok vagy egy összefüggő polipeptidlánc. A másodlagos szerkezet konfigurációs osztva spirál (α-hélix) és rétegelt szeres (β-szerkezet, kereszt - β forma). A leggyakoribb másodlagos szerkezet a megfelelő α hélix. A modellt Pauling és Corey alakította 1952-ben.