Myoglobin hemoglobin
3.2.1. A kromoproteinek közül a hemoproteinek megkülönböztethetők (porfirin származékokat tartalmaznak protéziscsoportként) és flavoproteinek (tartalmaznak riboflavin-vitamin-B2 származékokat). A kromoproteinek számos létfontosságú funkció megvalósításában vesz részt, mint például a szövet légzése, oxigénátvitel, redox reakciók, fényérzékelés, fotoszintézis a növényi sejtekben és más folyamatokban.
3.2.2. A hemoproteinek a következők: hemoglobin, mioglobin, citokróm, peroxidáz, kataláz. Ezek a fehérjék prosztata csoportot tartalmaznak hemént.
Kémiai szerkezete szerint a hem a protoporfirin IX. vas-vashoz kötött. A protoporfirin IX a porfirinok osztályába tartozó szerves vegyület. A protoporfirin IX négy szubsztituált pirrol gyűrűt tartalmaz, amelyek metinhidakkal kapcsolódnak = CH-. A pirrol gyűrűkben a szubsztituensek: négy metilcsoport CH3-. két vinilcsoport CH2 = CH- és két propionsav-CH2-CH2-COOH csoport. A hema a fehérjéhez a következőképpen kötődik. Nem poláris csoportok. a protoporfirin IX kölcsönhatásba lép az aminosavak hidrofób régióival hidrofób kötésekkel. Ezenkívül van egy koordinációs kapcsolat a vas-atom és a hisztidin imidazol-gyöke között a fehérjesáncban. A vasatom egy másik koordinációs kötése alkalmazható oxigén és egyéb ligandumok kötésére.
A hemetartalmú fehérjék biológiai anyagában való jelenlétét egy benzidinteszt (benzidin és hidrogén-peroxid hozzáadásával, a tesztoldat kékes-zöld színű) hozzáadásával mutatják ki.
3.2.3. Hasonlítsa össze a mioglobin és a hemoglobin szerkezetét és funkcióját, emlékezzen az egyes fehérjék jellemzőire.
A myoglobin az izomszövetben jelen lévő kromoprotein, és nagy affinitást mutat az oxigénhez. A fehérje molekulatömege körülbelül 16 000 Da. A myoglobin molekula tercier struktúrával rendelkezik, és egyetlen polipeptid lánc kapcsolódik a heméhez. A myoglobin nem rendelkezik alloszterikus tulajdonságokkal (lásd 2.4.). A telítési görbe oxigénjével hiperbolla alakul ki (4. ábra). A myoglobin funkciója az oxigén tartalék létrehozása az izmokban, melyet szükség szerint elfogyasztunk, és az ideiglenes oxigénhiányt helyettesítjük.
A hemoglobin (Hb) egy eritrocitában jelen lévő kromoprotein, amely részt vesz az oxigén szövetben történő szállításában. A felnőttek hemoglobinát hemoglobin A (HbA) néven hívják. Molekulatömege körülbelül 65 000 Da. A HbA molekulának kvaterner szerkezete van és négy alegységet tartalmaz - polipeptidláncok (amelyeket α1 .α2, β1 és β2 jelölik, melyek mindegyike kötődik a heméhez.
Ne feledje, hogy a hemoglobin alloszterikus fehérjékre utal, molekulái reverzibilisen megyek egyik konformációból a másikba. Ez megváltoztatja a ligandum affinitását a ligandumokra. A ligandumhoz a legkisebb affinitást mutató konformációt feszített vagy T-konformációnak nevezik. A ligandum iránti legnagyobb affinitást mutató konformációt nyugodt vagy R-konformációnak nevezik.
A hemoglobin molekula R és T konformációja dinamikus egyensúlyi állapotban van:
A környezet különböző tényezői ezt az egyensúlyt elmozdíthatják egy irányban. Alloszterikus szabályozók, amelyek befolyásolják a Hb és O2 affinitását. 1) oxigén; 2) a H + koncentrációja (a táptalaj pH-ja); 3) szénsav (CO2); 4) 2,3-difoszfoglicerát (DFG). Egy oxigénmolekula hozzáadása a hemoglobin egyik alegységéhez megkönnyíti a feszültség alakulását egy relaxált állapotban, és növeli az ugyanazon hemoglobinmolekula más alegységeinek oxigén affinitását. Ezt a jelenséget kooperatív hatásnak nevezték. A hemoglobin oxigénhez való kötődésének összetett jellege tükrözi a hemoglobin O2 telítési görbéjét. S alakú (3.1. ábra).
A CO2 tartalom növekedése. H +. FGD a háttérben a kis parciális O2 a szövetben elősegíti a kölcsönhatás ezen tényezők a hemoglobin és elmozdulás konformációjában az R-T-konformációt. Ez az egyenlet (1) jobb oldali egyensúlyának eltolódásához vezet. A felszabadult O2 belép a szövetekbe.
4. ábra: A myoglobin (1) és a hemoglobin (2) telítettségének görbéi oxigénnel.