Rendelet glikogenezist és glikogenolízis
A fő enzimek, szabályozására glikogén metabolizmus - glikogén szintáz és a glikogén foszforiláz - allosztérikusan szabályozott és kovalens módosítás foszforilációval, és defoszforilációja enzimet.
1. A májban foszforiláz az aktív és inaktív forma. Aktív foszforilázt (foszforiláz a) - foszforilált tetramer. Az intézkedés alapján egy specifikus foszfatáz és foszforiláz inaktívvá válik foszforiláz b (dimer) hidrolitikus hasításával foszfát egy szerin-maradék. Napfény inaktív foszforiláz b, hogy foszforiláz-foszforilezéssel történik az intézkedés alapján foszforiláz kináz.
Az arány közötti inaktív állapotban a T-foszforiláz b és aktív R-állapotú energia definiáljuk foszforiláz izomsejt-töltés. Glükóz-6-foszfát és az ATP stabilizálja inaktív állapotban a T-enzim (foszforiláz b). A foszforiláz egy mindig aktív, függetlenül a koncentrációját AMP, ATP és a glükóz-6-foszfátot. A többi uralja foszforiláz b. és átalakítja az enzim aktív formában, és a corp.
2. kináz-foszforiláz létezik 2 formákban - aktív - inaktív foszforilált és - defoszforiláltuk. Napfény aktív formája az inaktív végzett eliminációs foszforsav. A aktiválása foszforiláz kináz történik részvételével az enzim fehérje.
3. A glikogén szintáz lehet foszforilált és nem-foszforilált állapotban. Defoszforilezett aktív formája az enzim -, és a glikogén, amely átalakul egy inaktív glikogén szintáz b (koncentrációjától függ a glukóz-6-foszfát) hidroxilcsoportjainak foszforilezését a szerin hatására a protein-kinázok. B A glikogén átalakulását szintáz és az aktív formában fordul elő az intézkedés alapján protein foszfatázok hasításával a foszfát-csoportokat szerin maradékok.
4. A protein-kináz tagjai 4 alegységből (tetramer) - 2-szabályozási (R) és 2 (C) katalizátor. A R2 C2 komplex enzimet, inaktív, és aktivált ciklikus AMP (cAMP). 2 cAMP molekula kapcsolódik minden egyes protein-kináz szabályozó alegység, hogy okozza, hogy disszociálnak a katalitikus alegység kiadás.
R2 C2 + 4tsAMF 2 → C + 2 (R2 cAMP)
Aktív fehérje kináz hordoz foszforsavat az ATP-ről specifikus fehérjék (enzimek), amely elvezet a változás az aktivitást.
5. cAMP-képződés (3'5'-AMP) származik ATP által az enzim adenilát-ciklázt. amely található a belső felületén a membrán és a kapcsolódó hormonok a receptorhoz a külső oldalon a membrán.
6. Az enzim bomlik cAMP foszfodiészteráz gyűrűnyitással alkotnak AMP.
A böjt és a stressz növeli annak szükségességét, glükóz.
1. Az izom, az intézkedés alapján adrenalin. és a májban - glukagon és adrenalin adenilát-cikláz aktiválódik, ami a cAMP képződését, ami kötődve R-alegység protein, aktiválja azt. A protein-kináz foszforilezésére foszforiláz kináz b és átadja az aktív forma (foszforiláz kináz a). Foszforiláz-kináz foszforilál foszforiláz b, és átalakítja azt foszforiláz. amely aktiválja a bontást a glikogén. Az inzulin gátolja az adenil-ciklázt aktiválja, és foszfodiészteráz, amely csökkenti a koncentrációját cAMP. A protein-kináz, foszforiláz kináz és foszforiláz marad inaktív formában, amely gátolja a bontást a glikogén. Így, van egy lépcsőzetes enzimatikus reakciók, amely létrehoz egy magas fokú amplifikációs. A bomlási glikogén - 3 enzimes kontroll lépést a szintézisben a - 2.
2. A-izom foszforilázt B aktiválni lehet az intézkedés alapján AMP allosztérikusan ugyanakkor továbbra defoszforiláltuk. ATP viselkedik, mint egy negatív alloszterikus effektor.
3. Az izom után azonnal izom-összehúzódás növekszik glükogenolízist több százszor. Az eljárás magában foglalja a gyors aktiválódását foszforiláz kalciumionok. Ca 2+ ionok aktiválják foszforiláz kináz kötődve a B alegységét foszforiláz kináz b. azonos a Ca 2+ kötő fehérjék - kalmodulin.
4. A glikogén szintáz b lehet allosztérikusan aktiválható az intézkedés a glükóz-6-foszfát. Az inzulin serkenti a glikogén az izmok, elősegítve defoszforilációját és aktiválását a glikogén szintáz.
Ábra. 4. A rendelet a glikogén szintézis és lebontás
Rendelet a glikogén bontást lépcsőzetes.