Peptidláncokat - Műszaki Szótár vii
Peptid láncokat is egy diszulfid híddal - S - S -, például, a haj keratin.
Peptid-lánc fehérjék szervezve egy másodlagos szerkezetet stabilizáljuk hidrogénkötések. Mindegyik oxigénatom a peptid-csoport ily módon egy hidrogén-kötés a NH-csoport, amelyet az peptidkötés. A következő szerkezetek vannak kialakítva: egy-hélix és a (3-szerkezet, és a (3-kanyar.
Hajtogatott peptid láncok fejlesztenek, majd a tekercs fel. Attól függően, hogy a módszer a denaturáló fragmentált láncok vagy marad a hajtogatás nélküli állapotban, vagy más módon curl, hogy egy új konfigurációt, vagy (például, amikor eltávolítjuk a denaturáló faktor) újra fogad el egy adott kezdeti konfiguráció. Most azt bizonyította, hogy a denaturálási-nek változása a fehérjemolekula megfelelő körülmények között az teljes mértékben reverzibilis.
Kötőelemek peptidoglycan. M - N-maradékok atsetilmuramovoa sav. D - a maradványok az M - acetilglükózamin. Peptid láncot leptidoglikashv különbségeket.
Peptid-lánc gyapjú viszonylag ellenálló savak. Azonban, a gyenge savak, és a magas hőmérsékleten, még a víz, van egy törés a sót és a hidrogén kötések. Az intézkedés alapján alkáli szakadt is cisztin hidak. A erős lúgok gyapjú hidrolízis következtében lebomlik, a peptid láncban. Oxidáló és redukáló szerekkel elpusztítani cisztin híd.
Lineáris peptid lánc rendelkeznek csak egy a-amino - on és a-karboxil-végcsoportok, míg az elágazó láncú, ha azok nem képeznek gyűrűt, számos ilyen végcsoportok. Számának meghatározásánál a terminális a-aminocsoportot meg, azonban mindig emlékezni, hogy az oldalsó láncok, kialakítva lizin, vannak jelen szabad a-amino-csoport (B képlet), valamint, hogy a meghatározás a szabad aminocsoportok a Van Slyke módszerrel egy-amino - és az e-amino-csoportok .
A peptid-lánc globuláris fehérjék erősen ívelt, hajtogatott, és gyakran formájában kemény gyöngyök - gömböcskéket. Molekulák globuláris fehérjék alacsony fokú aszimmetria, ezek jól Reams Sol vízben, ahol a viszkozitást oldatuk alacsony.
ribonukleáz szerkezet 10 - elhelyez egy diszulfid hidat. A peptid-lánc globuláris fehérjék erősen ívelt, hajtogatott, és gyakran formájában kemény gyöngyök - gömböcskéket. Molekulák globuláris fehérjék alacsony fokú aszimmetria, ezek jól Reams Sol vízben, ahol a viszkozitást oldatuk alacsony.
A térszerkezet mioglobin. A peptid-lánc globuláris fehérjék erősen ívelt, hajtogatott, és gyakran formájában kemény gyöngyök - gömböcskéket. Molekulák globuláris fehérjék alacsony fokú aszimmetria, azok könnyen oldódik vízben, a viszkozitása az oldatokban alacsony.
Amikor a peptid láncok lényegében csak azokat a csoportokat az aminosavak, mint a glicin és az alanin (mint ahogy azt például a selyem fibroin), az oldallánc ott is szinte kizárólag hidrogénatom és a metil-csoportok.
Mivel a peptid-láncot a natív fehérje erősen orientált és zavarodott denaturált fehérje, denaturált fehérjék entrópia magasabb, mint natív entrópia. Feltételezve, néhány egyszerűsítést lehet kifejezni a negatív logaritmusa a valószínűsége. Ilyen módon kaptuk értékek - 4 3 - 6 1 egység entrópia minden egyes aminosavmaradék a fehérje, amely a 300 és 30.000 aminosavak 10-20 különböző típusú. Ebben a számításban azt feltételezzük, hogy a szám minden egyes típusú aminosavat a fehérje azonos módon. Ha feltételezzük, hogy a számos különböző típusú aminosavak a fehérje egyenlőtlenül fenti entrópia-érték minden egyes aminosav, hogy növelje a - 8 cal / C. Ebből az összehasonlításból kitűnik, hogy Gd5 lényegesen nagyobb, mint az AH, és ez azt jelenti, hogy a denaturálási kíséri jelentős növekedés az entrópia.
Ezért, a peptid lánc fehérjék nincsenek oldalláncot és peptidkötésekkel formájú aminosav láncban anélkül, ágakat. Így, minden karakter a polipeptid fő lánc aminosavak nagyon hasonló, és különbözik a különböző fehérjék csak abban a sorrendben, és a számos K-aminosavak, amely bennük.
Így, peptid láncok lehetnek térhálós diszul-fidnymi hidak.
Így, peptid láncok lehetnek térhálós diszulfid hidak.
Abban az esetben, baktériumok peptid láncok mindig kezdődik aminosav-N-formil-metionin. Ez a folyamat viszonylag bonyolult.
A peptidláncot a fehérje, begurult egy spirál. Diszuifídhidakat tartsa a két peptid láncot egy hajlított állapotban fontos szerepet játszanak annak meghatározásában, a konformáció-máció és fiziológiai tulajdonságait inzulin.
Az aminosav-szekvencia a szarvasmarha inzulin molekulánként. Diszuifídhidakat tartsa a két peptid láncot egy hajlított állapotban fontos szerepet játszanak annak meghatározásában, felépítése és fiziológiai tulajdonságait inzulin.
Diszuifídhidakat tartsa a két peptid láncot egy hajlított állapotban fontos szerepet játszanak annak meghatározásában, felépítése és fiziológiai tulajdonságait inzulin.
Egy keresztmetszeti nézet, amely a hajtogatott peptidláncot; B - egy függőleges metszetének a csomagolási lánc.
A térbeli elrendezése az a-hélix (harmadlagos szerkezetét a fehérje. Ennek eredményeként a hidrolízis peptid láncok elpusztulnak, és a keveréket a fehérjék és aminosavak. A hidrolízist a aminosav, kivéve proteidek kapunk, és más anyagok.
Megerősítés iegibov p-típusú egy és b. A selyem fibroin poli peptidlánc megállapított Antipára RA-rb Yelnia és G-keratin tyagivaktya dopolnitechno ipoproteinom sericin. Struck Tour (mint például a p - keratin) van jelen a szintetikus polipeptidek. Kb techno 15 0 aminosavat tvkzhe globuláris fehérjéket tartalmazza a maradék p-struktúrák.
Monoaminomonokarbonovye sav képezhet csak egyenes láncú peptid, cisztein ugyanaz a két amin-CIÓ és két karboxilcsoportot csatlakoztatható két párhuzamos peptid lánc és ezáltal meghatározzuk a elágazást. Elágazó peptid láncok is képezhetnek rendelkező aminosavak oldallánca funkcionálisan aktív.
Ha párhuzamosan fekvő egymással peptid láncok ténylegesen alkotnak egy lapos réteget, a kapcsolat ilyen rétegek közötti kell vezetnie olyan rendszer kialakítását, meghatározott módon orientált térben. Lapos réteg egymásra egymásra a parttól körülbelül 10 A. kapcsolódhat egymáshoz tudnak hidrogénatom, sóoldat és más típusú kommunikációs.
Tartalmazza a sík rétegek peptid láncok nem kell hosszabbítani. Az csontvázak is kibújik, és hajlítsa, amely egy sor geometriai formák. Ha az oldalláncok sok van, gyakorlatilag szinte mindegyik tud feküdni az egyik oldalon a gépet. Természetesen, ez lehetséges, feltéve, hogy minden természetes aminosav bal oldali sorban, mert a konfiguráció mindegyik tartozik számos maradt-tejsav.
Az építőiparban a térszerkezet a fehérje peptid-láncot kell venni bizonyos velejáró konfigurációját ezt a fehérjét, amely rögzített a hidrogénkötések között peptid csoportok eredő külön adagjait molekuláris lánc. Mivel a hidrogén kötések kialakulását a peptidláncban vannak csavarva spirálisan annak érdekében, hogy maximalizálja a hidrogén kötések kialakulását, illetve, hogy az energetikailag legkedvezőbb konfigurációt. De a kialakulását a helyes hélix gyakran megakadályozza csalogatószerek erő között előforduló aminosav-csoportok, vagy szterikus gátlással, például pirrol-Dinov gyűrűk a prolin és a hidroxi-prolin, amelyek a peptid lánc élesen hajlítva, és megakadályozzák a kialakulását spirálok a néhány oldalak.
A szerkezet inzulin. Az építőiparban a térszerkezet a fehérje peptid-láncot kell venni bizonyos velejáró konfigurációját ezt a fehérjét, amely rögzített a hidrogénkötések között peptid csoportok eredő külön adagjait molekuláris lánc. Mivel a hidrogén kötések kialakulását a peptidláncban vannak csavarva spirálisan annak érdekében, hogy maximalizálja a hidrogén kötések kialakulását, illetve, hogy az energetikailag legkedvezőbb konfigurációt.
Ha képzelni, hogy a peptid láncok párhuzamosan húzódnak egymással, alkotnak egy lapos réteget. Közötti távolság áramkörök főként a hosszát az oldalláncok.
Monellin molekula két nem-kovalensen kötött peptid láncokat, amelyek általában a 94 aminosav-maradék; szakaszok száma a taumatin és monellin mutatnak szerkezeti homológiát.
RNS katalizátor hiányos a peptidet lehasítjuk láncot a peptidil-komplex r-riboszóma RNS alkotnak peptidil-puromicin; terminátor peptidszintézis.
Az építőiparban a térszerkezet a fehérje peptid-láncot kell venni bizonyos velejáró konfigurációját ezt a fehérjét, amely rögzített a hidrogénkötések között peptid csoportok eredő külön adagjait molekuláris lánc. Mivel a hidrogén kötések kialakulását a peptidláncban vannak csavarva spirálisan annak érdekében, hogy maximalizálja a hidrogén kötések kialakulását, illetve, hogy az energetikailag legkedvezőbb konfigurációt. De a kialakulását a helyes hélix gyakran megakadályozza csalogatószerek erők közötti aminosav-csoportok, vagy szterikus gátlással, például pirrol-Dinov gyűrűk a prolin és a hidroxi-prolin, amelyek a peptid-láncot éles kanyar és megakadályozzák a kialakulását a spirálok a néhány oldalak.
Néhány természetes peptidek, amelyek nagy biológiai aktivitással. Amino-terminális maradékok maradt. A. Bradikidin - hormon-peptid gyulladásgátló aktivitással. B. Az oxitocin hormon képződött hátsó lebenyében az agyalapi mirigy. Színes háttérrel-gly-schshamida maradékot (NH2CH2CONH2. Tireoliberin B. hormon szintjét a hipotalamuszban. G. agyi enkefalinok peptidek opiát hatású. Gramicidin D. C. antibiotikum. A nyilak mutatják az irányt aminokon-tsevogo maradékot a karboxi-terminális. FW - kijelölése ornitin aminosavak, nem -. előforduló fehérje veszi, hogy a szerkezet a gramicidin C magában foglalja a két maradék D-aminosav-molekulák bizonyos hormonok sokkal rövidebb peptid láncok Különösen figyelemre méltó az enkefalinok-a .. otkie peptideket szintetizálunk, a központi idegrendszerben.
Két antiparallel, tt vagy TG, a peptid-lánc lehet elhelyezni a keskeny horonyban úgy, hogy a hidrogén kötések alakulnak közötti peptid láncot és két csoport a DNS-bázisok.
Ebből arra lehet következtetni ezekből az adatokból, hogy a peptid láncok alkotó hemoglobin molekula, feltekercselve vagy hajtogatva redők.
Az emésztőrendszerben a prekurzorok emésztő enzimek hasítunk le egy kis peptid láncokat, valamint azok alakítjuk aktív enzimek. Pepszinogén relatív molekulatömege 42 500 alakul át pepszines, amelynek molekulatömege 34 500 hatása révén fennálló gyomorfekélyek sósavat, valamint a pepszin. Az átalakítás a tripszinogén a tripszinnel katalizált az enterokináz enzim. Ez az enzim szabadul csak nagyon kis mennyiségű gyomor nyálkahártyáját. Feladata az, hogy aktiválja csak néhány molekula tripszinogén. A kapott tripszin molekula aktiválja az egyéb molekulákat tripszinogén és kimotripsinogena.
Közül egyszerű fehérjék izolált fehérjék, vagy fehérjék, peptid láncok, amelyek csak a-aminosavak, és komplex fehérjék, vagy proteid aminosavait tartalmazó egy-aminosavak és nem fehérjetermészetű anyagokat.
Monomer inzulin (molekulatömeg 6000) tartalmaz két eltérő peptid A és B láncok, összekötött diszulfidkötések; mindegyik monomer molekula két hisztidint pozíciókban Vue és a B5, ill. Hozzáadása 0 7 Zn atom (II) egy molekula dimer vezet monodiszperz hexamer [16], amely összhangban van a kristályszerkezetben.
Nyilvánvalóvá vált, hogy az építőiparban a fehérje molekulák vesznek részt, és a peptid-lánc, és a gyűrűs vegyületek - diketopiperazin.
Van olyan vélemény is, hogy Perekrestnosvyazyvayuschie peptidkötés (például peptid láncok) fajspecifikusak. Az összes peptid része peptidoglikánok osztottuk 4 típusok.
Így, pentaglitsinovye fragmensek jár laterális szalagok, a térhálósító poliszacharid és a peptid láncok háromdimenziós rács.
A molekulák globuláris fehérjék gömb alakja van, de ők is a peptidlánc, begurult egy spirál. Feltételezhető, hogy az ezeket a molekulákat a spirális részek keletkeznek interakció hajlító és a fordulás áramkört. A térszerkezet eredményeként kialakult kölcsönhatás az egyes szakaszok a peptid láncok, úgynevezett tercier.
A szerkezet a fő peptidlánc. | A peptidlánc tekercselt spirális. Összehasonlítása ezen értékek arra a következtetésre vezet, hogy a molekulák a globuláris fehérje peptidlánc kell feltétlenül hajtogatott vagy csavarodjon meg.
Frost diagram a tipikus szerves vegyületek. Fehérjék emésztését fordul elő, főleg a gyomorban, ahol a pepszin enzimmel hidrolizálja peptidlánchoz fehérjék. Eredményeként jött létre az aminosavak felszívódik a vérbe, együtt kis mennyiségű polipeptidek és még néhány érintetlen fehérjéket. Ezek a fehérjék nem kellően emésztett hatása alatt pepszin, felhalmozódnak a vérben, és okozhat allergiás betegségek. Allergiás reakció néhány ember eper, úgy tűnik, hogy a nem megfelelő emésztés.
Azonban még mindig nem mondhatjuk biztosan, hogy a csatlakoztatott peptid láncot ezek a fehérjék cisztin-diszulfid, peptid vagy éterkötéssel kialakított karboxil-csoportjai aszparaginsav és glutaminsav, vagy bármely más, még ismeretlen kapcsolatokat. Bár fehérjéket izoláltunk ciklopeptidek, amely 10 vagy több aminosavat még mindig nyitott kérdés, hogy hasonló preexist gyűrű polipeptid fehérjék.
Tegyük fel továbbá, hogy a felület a kiválasztott lineáris egységek képesek katalizálni polikondenzációs az aktivált aminosavakat a peptid-láncban. Ez biztosítja tenyésztés és számos előnyt - aggregátumok stabilizált peptid molekulák. Hibák replika-CIÓ is változatlanul hagyja a kapcsolattartó-WIDE, katalitikus, felületszakasz.
Ciszteincsoport peptidek és fehérjék diszulfid-kötések részeit egy láncot vagy egyláncú peptid. S-S) - tartalmazó peptidek lehetnek lineárisak vagy ciklikusak.
Annak ellenére, hogy létezik egy számos speciális bakteriolitikus enzimek működését csak az SA-haridnye vagy csak pas peptid láncok (lásd. Táblázat. 30.), lenne egy leegyszerűsítés, hogy feltételezzük, hogy a peptid szubsztituensek szerkezetét nem befolyásolja a hatékonyságát a glikol-DAZ, és fordítva hogy a hidrolízis a peptidek nem függ cukor jelenlétében láncok a peptidoglikán idnyh. Éppen ellenkezőleg, ez már lehetséges, hogy kössön bizonyossággal, hogy baktsriolitichsskaya aktivitás és glikozidázok és peptidázok által meghatározott szerkezetét peptidoglikán egészének megfelelő távolságban a potenciálisan hasítható kötést a szubsztrát. Például a [16] azt mutatja, hogy ha a M - acetil - L - alaninamidazy (EC 3.5.1.28), karbogidraznoy nem mutató aktivitást kezelésére bakteriális sejtfal peptidoglikán és izolálására, tiszta poliszacharidot, peptidet mentes szubsztituens, hatékonyságának lizozim ellen neki esik élesen. A kapott poliszacharid amely váltakozó maradékaiból N-acetil-muraminsav és M - atsetilglyuko-Zamina voltak és átlagos polimerizációs foka 20, és nem csak kevéssé támadták meg lizozim, tyúktojás fehérje, hanem az összes vizsgált bakteriális eredetű lizozim.
Most megállapítjuk, tizennégy változatokban egy-láncok és a nyolc (3-lánc, ligandumkötő részletét intefinov formájában peptid láncok mindkét típusú.
Az oldalláncok is fontos szerepet játszanak annak meghatározásában, hogy milyen típusú a, amely létrehoz egy különálló polipeptidlánc vagy egy peptid-lánc feltekeredett fehérje molekula. Azt is befolyásolja a felosztása peptid láncok (fehérje molekulák) proteolitikus enzimek által.
Gumik és kollagén gyakorlatilag főleg formájában háromdimenziós polimerek; Gyapjú egy természetes térbeli polimer, ahol a peptid láncok kötik össze diszulfidkötések. A térbeli szerkezete lineáris polimerek úgy is előállíthatjuk, bevezetése az aktív töltőanyagok (például, korom a gumi), ahol a rács kazettákat hatására keletkező felületi erők a kémiai és a töltőanyag-részecskék.