A izoelektromos és isoionic pontját a fehérje
Home | Rólunk | visszacsatolás
Elválasztása elvének albumin globulin szérumot.
Az egyik módszer izolálására albumin és globulin oldatai kisózással. A sózás különböző fehérjét igényelnek egyenlőtlen a sók koncentrációja, függően a ionerősségét kicsapószer és a méret a fehérjemolekula. Így, globulinok válik ki az oldatból egy félig telített (50%) ammónium-szulfátot, ellentétben az albuminhoz, amely kisózási teljes telítettségét a sót. Ez annak köszönhető, hogy azok, amelyek globulinok nagyobb molekulatömegű, mint az albumin.
Kisózással nátrium-klorid és magnézium-szulfát globulinok kicsapjuk teljes telítettség ezek a sók. Albumin kisózással azonos koncentrációjú nátrium-kloridot és magnézium-szulfát, mint a globulinok, de ellentétben albuminok globulinok kicsapjuk savanyítjuk az oldatot csak.
Kvalitatív reakció kéntartalmú aminosavak
Nogier reakciót - a reakció által okozott jelenléte aminosavak a fehérje cisztin és cisztein, kéntartalmú gyengén kötött.
Kvalitatív reakciót a peptid kötést.
Biuret reakció - a reakció által okozott jelenléte a fehérje peptid kötések az aminosavak.
Kvalitatív reakció foszforsavat.
Foszforsav molibdénsav nyitott mintát és a minta a magnézia-keveréket.
Fiziko-kémiai tulajdonságok a fehérjék.
A legjellemzőbb fizikai-kémiai tulajdonságai fehérjék
nagy viszkozitású folyadékok, egy kis diffúziós képesség nabu-
Haniyeh nagyon nagy mértékben, optikai aktivitás, a mobilitás elektromos
Český területen, az alacsony ozmotikus nyomás és magas onkotikus nyomás
Az a képesség, UV sugárzás abszorbeálására 280 nm (az ingatlan,
jelenléte miatt aromás aminosavat a fehérjékben, ispolzuet-
Xia mennyiségi meghatározására fehérjék).
Proteinek, valamint aminosavak, amfoter, jelenléte miatt a szabad
NH2 és COOH csoportok. Jellemzőjük tulajdonságai minden savak és bázisok
Attól függően, hogy a reakcióközegben, és az arány a savas és bázikus
aminosavak a fehérjék oldatban hajtjuk negatív vagy pozitív
chargeq, mozgó az anódhoz vagy a katód. Ez a tulajdonság az
a fehérjék tisztítására elektroforézissel.
Fehérjék mutatnak kifejezett hidrofil tulajdonságokkal. Rast-
tolvajok fehérjék nagyon alacsony ozmotikus nyomás, nagy viszkozitású
és egy kis kapacitás diffúzió. Fehérjék képesek duzzanat
egy nagyon nagy tartományban. A kolloid állapot társított számos fehérjét
jellemző tulajdonságok, különösen a fényszórás jelenség mögöttes
számszerűsítése fehérjék koncentrációjának nefelometriás. ez a hatás
Ezt alkalmazzák, ráadásul a modern biológiai mikroszkóp technikák
iCal tárgyakat. Protein molekulák nem hatolnak poluproni-
mesterséges áteresztő membránnal (celofán, pergamen, kollódiumban), és
Biomembranes a növényi és állati szövetekben, bár a szerves
léziók, így például vese kapszula a vese glomerulus (Shumlyanskogo-
Bowman) áteresztővé válik albumin szérum és PO-
Ez utóbbi jelenik meg a vizeletben.
A fehérjék nagy molekulatömegű vegyületek, amelyek összetétele
több száz vagy akár több ezer aminosavból beépítve
makromolekuláris szerkezetet. A molekulatömeg-tartomány fehérjék
6000 (alsó határ) a 1.000.000 és a magasabb számától függően a
egyetlen polipeptid láncok áll egyetlen molekulaszerkezet
fehérje. Ezek polipeptid lánc nevű alegységek. Az mólón.
súlya jelentősen eltér - 6000 100000 és így tovább.
Körülbelül a mérete és alakja a fehérje molekulák korábban megítélni ultra-
centrifugálással, diffúzió és kettős törést. ezen adatok
Rámutattak, hogy a létezés természetét gömb (szférikus) és
rostos (fonalas) fehérjék.
Természetes hérjetestecskéiben felruházva bizonyos szigorúan meghatározott prost-
ranstvennoy konfiguráció és rendelkeznek számos jellegzetes fizikai-kémiai
iCal és biológiai tulajdonságokkal fiziológiás hőmérsékleten
túrák és a pH. Hatása alatt a különböző fizikai és kémiai
fehérjék alávetni koagulációs faktorok és a csapadékot, vesztes
natív tulajdonságait. Így, meg kell érteni, denaturálás
megsértése az általános terv az egyedülálló szerkezete a természetes fehérje molekula,
előnyösen a tercier struktúráját, ami veszteséget jellemző
KORMÁNYZATI annak tulajdonságai (oldhatóság, az elektroforetikus mobilitás,
biológiai aktivitás, stb). A legtöbb fehérje denaturálódnak
fűtés során a fenti megoldások 50-60 ° C-on
A izoelektromos és isoionic pontját a fehérje
A izoelektromos pontja a teljes töltés bíró fehérjék amfoter
KORMÁNYZATI tulajdonságok nulla fehérjék, és nem mozog egy elektromos
mezőben. Ismerve az aminosav-összetételt a fehérje, ez a következőképpen közelíthető:
izoelektromos pontja (pl); pI jellemző konstans fehérjék
A izoelektromos pontja fehérjék a megoldás a legkevésbé stabil, és könnyen
kicsapódnak. Az izoelektromos pont a fehérje nagymértékben
függ a só jelenléte az ionokra oldatban; ugyanakkor azt
érték nem befolyásolja a fehérje-koncentrációt.
A fehérje-oldatot nevezzük isoionic, ha az nem tartalmaz semmilyen más ionok, továbbá a ionizált aminosavak a fehérje molekulák és ionok,
által alkotott disszociációs víz.
Nitrogéntartalmú bázisokból DNS változik a különböző fajok organizmusok, de szinte nem változnak egy és ugyanazon faj vagy a fejlődési folyamatban, attól függően, hogy a környezeti változásokra, vagy a természet a teljesítmény. Azt is mutatják, hogy a DNS-t izoláltunk különböző szöveteiből származó ugyanazon faj, akkor ez ugyanolyan összetételű nitrogéntartalmú bázisok. A kapott mennyiségi összefüggéseket elemzi előzővel szabályait.
1) móltörttel purinok * a moláris frakció pirimidin:
2) az összeg a adenin és citozin a szám a guanin és a timin:
3) a számot, ahány timin adenin és a guanin száma
számával egyenlő citozin A = T és G = C; illetőleg
4) lényeges jellemzői a formában (taxonómiai szempontból)
Úgy tűnt, az úgynevezett specificitása tényezőt relatív