Kapcsolat kialakulásáért felelős fehérje szerkezetének
KOMMUNIKÁCIÓS képződéséért felelős fehérje szerkezetének
A primer szerkezetét fehérjék által alkotott kombinációja L-a-aminosav-peptid kötések. Ezt bizonyítja, hogy több különböző adatok, azonban a legmeggyőzőbb bizonyíték lett kémiai szintézisét inzulin és ribonukleáz által végrehajtott összekötő peptid kötésű aminosavak.
A szerkezet a legtöbb fehérje van stabilizálva két osztálya erős kötések (peptid és diszulfid), valamint három osztályba a gyenge kötések (hidrogén, elektrosztatikus és hidrofób, azaz. E. só).
A merevség a peptidkötés
A szerkezeti képletekben a kapcsolópeptid karbonilcsoport és a nitrogénatom az A-ábrázolják, mint egy egyetlen, de a valóságban ez a kapcsolat a szénatommal és a nitrogénatommal része egy kettős kötés jelleget (ábra. 5.1). Szabad rotáció nem lehet körülötte, és mind a négy atom látható.
Ábra. 5.1. NMR stabilizálása a peptidkötés adja karakter része egy kettős kötés; Ez annak köszönhető, hogy a merevsége kapcsolatot.
5.1 fekszenek ugyanabban a síkban (egy síkban). A forgatás az azonos körül a többi polipeptidvázhoz kapcsolatokat, éppen ellenkezőleg, teljesen szabadon. Ezt a helyzetet ábrán látható. 5.2 ahol a kommunikáció, amely körül foroghat szabadon, hatálya alá tartozó kör alakú nyilak, és a csoportok a koplanáris árnyékolt atomok. Ez a félig merev vezet jelentős következményekkel járhat a magasabb szintű szerkezeti felépítését a fehérje.
Láncközi és láncon belüli diszulfid kötések kereszt
A diszulfid-kötés kialakítva a két ciszteinmaradék és a „öltés” két régióban a polipeptid-lánc (vagy láncok) tartozó e maradékok.
Ábra. 5.2. Paraméterek teljesen kihúzott polipeptid láncban. Négy atom elhelyezett árnyékolt területek, egy síkban vannak, és a peptid kötést. Az üresen hagyott területek az a-szénatom, hidrogénatom, és a - R-csoport, a megfelelő aminosav. Körülbelül lévő kötések egy szén-nitrogén egy-és-karbonil-, adott esetben szabad forgását (nyilak). Így, feszített polipeptidlánc - egy félig-merev szerkezet, amelyben kétharmadát alkotó atomok (nézve atomok a csoport alkotó peptid-kötés) foglalják el egymáshoz képest rögzített helyzetben, és egy síkban vannak. A távolság a szomszédos szénatom egy-0,36 nm. Látható továbbá más atomközi távolságok és szögek (ezek inequivalent). (Jóvoltából művelet Pauling L. Corey R., Branson N. R. A fehérjék szerkezete Két hidrogénkötési helikális konfigurációk a polipeptid-lánc Proc Nati Acad Sci USA 0,1951: ...... 37: 205 ).
Ez a kötés a stabil ilyen körülmények között, amelyben a fehérje általában denaturáljuk. Feldolgozás perhangyasavval protein (oxidatív kapcsolás) vagy merkapto-etanol (redukáló kapcsolat regenerálására a két cisztein oldalláncok) való elválasztását eredményezi polipeptid láncok összekapcsolt diszulfidkötések; az elsődleges szerkezet nem befolyásolja (lásd. ábra. 4.10).
A poiipeptidek stabilizálása láncok közötti és láncon belüli hidrogénkötések
Hidrogén kötések alakulnak 1) között a csoportok tagjai az oldalsó láncok és kialakítására képes hidrogénkötések; 2) között a nitrogén és az oxigén atomok, csoportok tartozó peptidváz; 3) közötti poláris maradékok felszínén helyezkednek fehérje molekulák és a víz molekulák. Ezek mind szerepet játszanak fontos szerepet stabilizálta a másodlagos, harmadlagos stb fehérje szerkezetek (lásd. Sec. "a-spirál" és "P-redőzött réteg").
hidrofób kölcsönhatások
Poláros semleges aminosav oldalláncok fehérjék hajlamosak társítani. A sztöchiometrikus arány nem tartják be, úgy, hogy nincs hivatkozás a szokásos értelemben nem merül fel. Mindazonáltal ezek a kölcsönhatások játszanak fontos szerepet játszik a fehérje szerkezetét.
elektrosztatikus kommunikáció
Ezek a só kommunikáció között fellépő ellentétes töltésű csoportok részét képező aminosav-oldalláncok. Például, a lizin e-amino-csoportot hordoz töltést fiziológiás karboxil-csoport és egy aszparaginsav vagy glutaminsav oldallánc része ellenében - 1. Sledovatellno, akkor ezek a csoportok elektrosztatikus kölcsönhatásba lép stabilizáló a fehérje szerkezetét.
kötés erőssége
A fehérjék denaturálása (például, karbamidos kezeléssel, vagy nátrium-dodecil-szulfát jelenlétében feleslegben lévő ionokat és hidrogén és hidrofób kötések, és a kapcsolat az elektrosztatikus jellegű elpusztult de megtartotta peptid és diszulfid.