Tulajdonságok enzimek mint biokatalizátorok - MPD
Tulajdonságok enzimek mint biokatalizátorok
Tulajdonságok enzimek mint biokatalizátorok:
1) Specificitás (szelektivitás) lépéseket. Osztja az ilyen típusú is:
a) abszolút specifitása - az enzim csak katalizálja az egyik szubsztrát (egy enzim - szubsztrát). Példa - ureáz, argináz, szacharáz, laktáz, és mások.
b) stereostrukturnaya - enzim katalizálja az egy adott sztereoizomerre (laktát-dehidrogenáz konvertálja csak Llaktat)
c) a relatív - enzim katalizálja az anyagok egy csoportjának egyetlen típusú kommunikációs dasági Hee (egy enzim - egy kommunikációs). Példa peptidázok, észterázok, glikozidázok.
2) A és a hőmérséklet összefüggése az enzimatikus reakció sebességét. Enzimatikus rea CIÓ, valamint az összes a kémiai reakciók felgyorsulnak, amikor a hőmérséklet emelkedik (24-szeres minden 10 ° C-on). Ugyanakkor ez az arány az enzimatikus reakció létesítő temperaturnyyopti MUM amely felett csökkenéséhez vezet az enzimaktivitás miatt hődenaturációs a molekulák. A legtöbb enzimes reakciók opti MUM 3840oS hőmérsékleten, és nagyobb sebességet és 5060oS enzimes reakciók jelentősen csökken, mivel a megsemmisítése az enzim-molekula (Jár. Miokinaza nem inaktiváltuk még 100 ° C-on). A függőség enzimaktivitás a hőmérséklet az úgynevezett hőre érzékenynek. Az enzim jobban tartósított alacsony hőmérsékleten - azok aktivitás csökken, de a rádió denaturáció végbemehessen. Ez a tulajdonság a gyógyászatban előállítására enzimkészítmények. Bizonyos műveletek, csökkenteni szükséges az anyagcserét. Ezután hűtés szervek (például vese, szív, és mások. Szervek).
3) ZavisimostfermentativnoyaktivnostiotrNsredy. Minden enzim pH-optimuma a pH-értéket, amelynél az aktivitását maximális. Egy enzimet, mint bármely BAA zárnak van a struktúrájában az ionos csoportokat (például karboxil- vagy aminocsoportot az oldalláncokban), és a hidrogénionok koncentrációját függ disszociációs és az arány közötti pozitív és negatív töltésű csoportok. Az arány a csoportok között, és határozza meg a térbeli szerkezetét az enzim-molekula (konformációját), és így annak aktivitását. A legtöbb enzimet legsokoldalúbb számunkra pH = 68. Kivételek pepszin (rNopt = 1,52), az argináz (rNopt = 1011).
4) enzimek felgyorsítása mind a közvetlen és a fordított reakciókat (például, laktát)
5) Az enzim aktivitása változhat hatása alatt a különböző anyagok, amelyek fokozzák a bél MO (aktivátorok), vagy redukáló (inhibitorok), az arány a katalizált reakció.
6) Enzimek szemben a nem-biológiai katalizátorok, nagy aktivitásúak a mutatnak és az a képessége, hogy a reakció meggyorsítása nagyon alacsony koncentrációban (például, egy molekula, amely képes lehasított karbangidrazy 36 Mill. N2SO3 molekulák).
7) enzimek, mint a nem-biológiai katalizátorok csak katalizálják azokat a reakciókat, amelyek engedelmeskedik a törvény a termodinamika és a II energetikailag lehetséges. Fermo Ön nem része a végtermékek nem befolyásolja az egyensúlyi állandó a reakció, hogy csak növeli a sebességet a sikerét.