Szintén ATPáz - Referencia vegyész 21
Kémia és Vegyészmérnöki
A miozin ATPáz hogy arra utal, hogy az úgynevezett energia-átalakító enzimek, mivel végzik a közvetlen bevonását kémiai kötések átalakítása energiát mechanikai munkává. Az ilyen típusú enzimeket jellemzi szoros kapcsolat katalízissel konformációs átrendeződések. Due etoge esetleges szabályozás enzimaktivitás hatva a csoport nem tartalmazza közvetlenül az aktív oldalon. és amikor találkozik olyan anyagokkal érintő fehérje konformáció. Nyilvánvaló, hogy a hordozó (ATP) kell a legtöbb esetben védőhatást fejtenek ki. stabilizáló szerkezetét az aktív centrum. [C.398]
Nátrium-szivattyú szolgál K + -ATPáz. Jelenleg végül úgy találta, hogy a mozgás a Na + ATPáz-felelős által stimulált Na + ionok és a K, és hogy ez az enzim vektoriális, t. E. Ez egy térben irányított lépéseket. A legmeggyőzőbb kapott adatokat a vizsgálatokban az 1. és a K + -ATP-áz az eritrocitákban az emlősök, lehet a következőkben foglalhatók össze. Ha eritrociták helye ellenőrzött feltételek mellett, desztillált vízzel, hogy duzzadnak és ezáltal könnyebben permeábilis membránon. Ennek eredményeként, sejtek elvesztik a hemoglobin és más citoplazmatikus fehérjék, valamint a belső elektrolit. Az ilyen árnyalatú vörösvérsejtek most tölteni a különféle anyagok, mert hozzáadása után izotóniás környezetben azok ismét préseljük a normál méretű és azok membránok válnak ismét, mint rendesen, viszonylag impermeábilis. Ezen a módon lehetőség van arra, hogy megkapjuk eritrocita gosztok tartalmazó ATP-t és nónák Na + és K a különböző [c.143]
Hogyan lehetne egy ilyen elrendezés tükröződik központokban. kapcsolódó kationok az enzimrendszert tulajdonságok táblázat. Az 1. ábrán nyert a laboratóriumban, valamint irodalmi adatok. jellemző. YGM ion Ka „- .., K ATP-áz NA és összehasonlítani számos más kutatási létesítmények 1. táblázat, valamint a kiterjedt irodalma [c.100]
Által alkotott teljes hidrolízisét az elegy monoszacharidok szívja be a sejtekbe aktív transzport a sejtmembránon keresztül segítségével ionok Na. Na ionokat is szükséges aktiválását ATPáz. ezáltal gyorsítja az ATP hidrolízisével és kiadta a szükséges energiát az abszorpciós folyamat. [C.398]
Az adenozin-trifoszfatáz (ATP fosfogidrolazy, ATPáz) osztály hidroláz enzimek katalizálják az ATP hidrolízis megszűnne egy molekula foszforsav kosh1evogo maradékot to-te és alkotnak adenozin-difoszfát (ADP). Mol. tömeges subedinichiy összetétele, szerkezete az aktív központok és hatásmechanizmusa A. december források jelentősen eltérnek egymástól. Adenozintrifosfataznoy aktivitást mutatnak többet. egyes enzimek és tayuke komplexek, amely több. enzimeket. A. A legtöbb esetben, aktivált ionok és Ca. Bizonyos-K és Na. KA is közé tartozik az ATP-szintetáz enzimek, amelyek katalizálják az ATP szintézis egyenrangú a hidrolízis. [C.33]
A biológiai membránok alkotják a dinamikus szerkezetet. elemekre, amelyekre a gyors anyagcserét. Ennek köszönhetően környezetben lipvdnoe membránfehérjék megvan az a képessége összhangban működési feltételek változtatását, hogy módosítsa a fizikokémiai tulajdonságaik csomagolás microviscosity, oldalirányú mozgása, a kettősréteg komponensek, stb A túlnyomó bolschinstvo membrán fehérjék belül működik oligomer szerelvények, például a légzési láncban a mitokondriumok. Transzport fehérjék is szervez kétrétegű társult dimerek (Ca -ATPáz), tetramerek (Ca / K -ATP-áz), vagy még több erősen szupramolekuláris komplexek. [C.316]
Aktomiozin képződik, amikor a vegyület a miozin az F-aktin. Aktomiozin, természetes és mesterséges, azaz kapott vegyületek in vitro készítményekben erősen tisztított F-miozin és aktin, rendelkezik ATPáz aktivitását, amely eltér a miozin, miozin ATPáz aktivitás jelentősen emelkedett jelenlétében sztöchiometrikus mennyiségű F-aktin. Az enzimet aktivált aktomiozin Mg ionok és gátolja etilén-diamin-tetraecetsav (EDTA) és a magas ATP-koncentráció, míg a miozin ATPáz gátolt Mg ionok. EDTA aktiválódik, és nem gátolja a magas ATP-koncentráció. Az optimális pH-értékek mindkét enzimmel is eltérő. [C.650]
Enzimek igényel különleges figyelmet, az aktivált fémek, elsősorban ATP-áz által aktivált alkáli- és alkáliföldfémsók. K, Na-aktivált ATPáz, vetjük alá a működés során a + felelős az aktív transzport jelenségek a biológiai membránokon. Ca, Mg-ATP-áz aktivipyemaya meghatározza mechanokémiai kontraktilis folyamatok biológiai rendszerekben. különösen az izom. Ebben és a másik esetben ATP hasítási katalizált ATP-áz, a forrás a szükséges energiát (további részleteket lásd Ref. [146]). Bion-szerves kémia. amelynek egy része a kémia fém-fehérjék, ma már egyre nagyon releváns a tudomány területén. [C.416]
Elektrokémiai energia a proton gradiens. Ez akkor fordul elő, amikor vschelenii savak sejtekből a fermentációs folyamatban. Ezt fel lehet használni a oldott anyag benne. és ATP szintézis amely végzik a műveletet a proton ATPáz fordított irányban. azaz ATP szintáz reakció. energia termelés miatt vscheleniya sejtről fermentációs termékek is elég jelentős. Amikor homofermentatív tejsavas erjedés. az elvégzett számítások. akkor éri el a 30% -a az összes energia. a sejt által termelt. Így. Néhány eubaktériumot energiának az erjedési folyamat. ATP lehet szintetizálni szubsztrát foszforiláció reakciókban, és a további használatával Arn +. kialakítva a kilépés a fermentáció végén termékek szimport a protonok. Következésképpen eubaktériumot az obligát fermentációs típusú energia már proton ATPáz. működő irányába ATP szintézis és hidrolízis, azaz a katalizálja a reverzibilis egymásba a két forma metabolikus energia [c.350]