Mi az allosztérikus szabályozás enzimaktivitás
Egy változtatható vegyértékű fémet: cink, vas, réz, magnézium, alumínium (a kis, de amikor sokat, ő taksikant). A működési feltételek enzimek és a fémek jelenléte változó vegyértékű: pH, hőmérséklet körülmények között, a nehézfémek és a sugárzás. Nehéz Men helyettesítheti a allosztérlkus központ aktív fémek szála Me 6.7 (nagy átmérő), az enzim aktivitása csökken meredeken változik káros szál Me. (Ezek nagyon nehéz eltávolítani, és lehet majdnem).
Allosztérikus szabályozás, ellenőrzés az áramlási sebesség az egyes metabolich.protsessov szervezet változása miatt szabályozási tevékenység (allosztérlkus) fermentov.Napravlena legtöbb gazdaságos anyagfelhasználás és energetich. kletki.Allosterich források. enzimek kvaterner szerkezetének (épül fel több. büntetéseket polipeptid), és a hatóanyag mellett központ külön „alloszterikus” központok (egy vagy több.) a poverhnostisvoih molekulák. Ezek a központok csatlakozzon jellegét. szabályozók, m. n. effektorok izmenyayuschieaktivnost enzim, és így az egész metabolich. folyamat egészére. Ahogy effektorok chastovystupayut nukleotidok (pl. Adenil-wai-egy ATP-t és m. P.), aminosavak (dr.aminokislot bioszintézis reakciók), és mások. A. o. anabolikus. (Bioszintetikus) Paths végzett DOS. obratnoysvyazi azon az elven, hogy a végtermék biosintetich. lánc gátolja enzim hatására kataliziruyuschegonachalnuyu teljes eljárási lépés (R. n. visszacsatolásos gátlás). A katabolich. utak nyújtó kletkuenergiey, első enzim tevékenysége megfigyelés vegyületek to- mutatják urovenepergetich. állapotban a sejt bármely adott időpontban, például a. foszfátok és pokol Nilov nukleotidok. Dlyanek-ryh metabolich. módon tudja a helyzetet, amikor az első metabolit lánc utáni dovat. reaktsiyaktiviruet katalizáló enzimet az utolsó lépése során a m. n. aktiválása egy prekurzor.
Allosztérikus szabályozás - az egyik típusú enzimaktivitás szabályozása. Ez a fajta szabályozás a megfigyelt hatás azokban az esetekben, ahol a kis molekulák (effektorok) kötődését az enzim nem az aktív centrumban, megváltoztatják a reakció sebességét. Az ilyen szabályozás lehet gomotropnoy. ha a molekula a szubsztrát. kölcsönhatásban egy enzim megváltoztatja annak affinitása molekulái az azonos szubsztrát, és heterotróf. amikor a szubsztrát affinitását az enzim megváltozik, ha reagálni a molekulával, ellentétben a szubsztrát molekula. Gomotropnye és heterotróf effektorok lehet aktivátorok vagy inhibitorok.
Allosztérikus aktivátor, amely hat az enzim, által leírt szimmetrikus modelljét. Akkor kötődik előnyösen R -konformerom, stabilizáló ezt az állapotot. Ennek eredményeként a aktivátor növeli a kezdeti koncentrációja R -konformerov fölött a koncentráció a T -konformerov és ezáltal növeli a affinitása az enzim annak szubsztrátja (a pozitív kooperativitás).
Allosztérikus inhibitor, éppen ellenkezőleg, előnyösen kötődik és stabilizálja az enzimet, található, a T-állapotban, ezáltal csökken a affinitása az enzim annak szubsztrátja (negatív kooperációs).
Általában, a szerepe alloszterikus effektorok, hogy vagy kiterjeszteni (abban az esetben a gátló) vagy keskeny (abban az esetben az aktivátor) tartományban szubsztrát koncentráció, ahol az enzim képes növelni a reakció sebességét.
Allosztérikus szabályozás. Sok bioszintetikus reakciók erősen bázikus típusú többlépcsős fordulatszám szabályozás enzimatikus folyamat gátlásával visszajelzést. Ez azt jelenti, hogy a végső termék bioszintetikus lánc gátolja az enzim aktivitását. első lépését katalizálni a szintézis, ami a legfontosabb, hogy ez a láncreakció. Mivel a végtermék szerkezetileg különböznek a szubsztrátum. kötődik egy alloszterikus (nem katalitikus) központja az enzim-molekula. okozva gátolja a teljes lánc szintetikus reakciót.
Tegyük fel, hogy a sejtek hajtjuk bioszintetikus többlépéses folyamat, minden egyes lépését, amely enzim katalizálja saját:
Hasonló típusú végtermék gátlása és aktiválása az első termék azzal jellemezve alloszterikus (szabályozási) enzimek. Amikor effektor, modulátor, szerkezetileg különböznek a szubsztrátum. kapcsolódó különösen (allosztérikus) központja az enzim-molekula. térben távoli az aktív helytől. Azonban, meg kell jegyezni, hogy allosztérikus modulátorok az enzim lehet, mint aktivátorok. és inhibitorok. Gyakran előfordul, hogy a szubsztrátum maga egy aktiváló hatású. Enzimeket. amely isubstrat. és egy modulátort által képviselt azonos szerkezeteket nevezzük gomotropnyh eltérően heterotróf enzimet. amely modulátor kiváló a szubsztrát szerkezetét. Interkonverzióját aktív és inaktív alloszterikus enzim egyszerűsített formában, valamint a konformáció-máció változásokat figyeltünk meg, amikor csatlakozik a hordozó és a effektorok ábrán mutatjuk be. 4.25. Csatlakozási negatív alloszterikus effektor Center okoz jelentős változásokat a konfiguráció az aktív centrum az enzim-molekula. miáltal az enzim elveszti affinitást mutat a saját szubsztrát (a kialakulása egy inaktív komplexet).
Alloszterikus nevezett enzimek enzimek amelynek aktivitását szabályozza nemcsak száma szubsztrát molekulák, de más ismert anyag effektorok. Szabályozásában vesz részt, allosztérikus effektorok - celluláris metabolizmus gyakran, hogy így, a szabályozás, amelynek elvégzésére.
A szerepe alloszterikus enzimek a sejt anyagcserében. Alloszterikus enzimek fontos szerepet játszanak az anyagcserében, mivel rendkívül gyorsan reagál a legkisebb változást belső állapotát a sejt. Allosztérikus szabályozás nagy jelentősége van a következő esetekben:
· Ha az anabolikus folyamatokat. Gátlása a metabolikus út végtermékének aktiválását és kezdeti metabolitok lehetővé teszik szabályozása a szintézis ezen vegyületek;
· Során katabolikus folyamatokat. Abban az esetben, felhalmozódása ATP a sejtben gátolt anyagcsereutak biztosítva energiát szintézist. Aljzatokat töltött reakciók tárolására tartalék tápanyagokat;
· A koordinálja az anabolikus és katabolikus folyamatokat. ATP és ADP - alloszterikus effektorok antagonistaként hatnak;
· Eljárást, hogy koordinálja a párhuzamos és egymáshoz anyagcsereutak (például szintézise purin és pirimidin nukleotidok, hogy a használt a nukleinsavak szintézisét). Így a végtermékek egy metabolikus reakcióút lehet alloszterikus effektorok egy másik útvonal.
Jellemzők szerkezetének és működésének alloszterikus enzimek:
· Általában oligomer proteinek amely több protomerek vagy amelynek domén szerkezet;
· Ezek alloszterikus Center, térben távol a katalitikus aktív centrumot;
· Az effektorok a nem-kovalensen kapcsolódik az enzim alloszterikus (szabályozási) központok;
· Alloszterikus központok, valamint a katalizátor lehet különböző specificitású ligandumok: ez lehet abszolút és a csoport. Néhány alloszterikus enzimek több központok, amelyek közül néhány specifikus aktivátorok, mások -, hogy az inhibitor;
· Protomer, amely egy alloszterikus központ - szabályozási protomer ellentétben katalitikus protomer, amelyek az aktív hely, amelyben egy kémiai reakció megy végbe;
· Alloszterikus enzimek tulajdonát kooperativitás: interakció a allosztérikus effektor allosztérikus Center okoz szekvenciális kooperatív konformációs változását összes alegységét, ami egy változás a konformációját az aktív hely és a változó affinitása az enzim a hordozó, amely csökkenti vagy növeli a katalitikus aktivitását az enzim;
· Allosztérikus szabályozás enzimek reverzibilis lekapcsolják őket a szabályozó alegységet effektor visszaállítja a katalitikus aktivitását az enzim;
· Alloszterikus enzimek katalizálják kulcsfontosságú reakció ezen reakcióút.
A szabályozás a katalitikus aktivitását enzimek, fehérje-fehérje kölcsönhatások.
Egyes enzimek változtatni a katalitikus aktivitást eredményez a fehérje-fehérje kölcsönhatások. Különböztesse 2 aktivációs mechanizmusa enzimei a fehérje-fehérje kölcsönhatások:
· Aktiválása enzimek az eredménye az egyesülés a szabályozó fehérjék;
· Változás a katalitikus enzimek aktivitása miatt asszociációs vagy disszociációs promoterok enzimet.
Szabályozása katalitikus enzimek aktivitását részlegesen (korlátozott) proteolízist.
Bizonyos enzimek, amelyek működnek a sejteken kívül (a gyomorban vagy a vérplazmában), szintetizálódnak inaktív prekurzorok és aktiválódnak csak a hidrolízisével egy vagy több specifikus peptid kötést, ami hasítása prekurzor részének a fehérjemolekula. Ennek eredményeképpen, a maradék fehérje molekula és a konformációs átrendeződés történik képező aktív centrum az enzim (tripszinogén - tripszin).